Белки, с химической точки зрения, являются обыкновенными полимерами, такими же, как полиэтилен или ПВХ. Только если в полиэтилене полимерная цепочка составлена из одинаковых элементов — мономеров, в белках могут использоваться разные мономеры, соединенные в определенной последовательности. В качестве мономеров при сборке белков используются аминокислоты. Все многообразие белков в живой природе создано из всего 20 аминокислот: глицина (G), аланина (A), валина (V), лейцина (L), изолейцина (I), метионина (M), пролина (P), фенилаланина (F), триптофана (W), серина (S), треонина (T), аспарагина (N), глютамина (Q), тирозина (Y), цистеина (C), лизина (K), аргинина (R), гистидина (H), аспарагиновой (D) и глютаминовой (E) кислот. При записи последовательности аминокислот в белковой цепочке для краткости обычно используется однобуквенный код, указанный в скобках. Традиционно короткие последовательности аминокислот называются олигопептидами или просто пептидами.
Трехмерная структура белка. Чтобы белок заработал, его полипептидная цепочка должна правильным образом сложиться в пространстве (это правильное сложение соответствует минимуму энергии). Пока наука не может точно предсказать трехмерную структуру белка по его последовательности. Разделяется несколько уровней структуры белка. Первичной структурой называется последовательность аминокислот в полипептидной цепочке. Основными элементами вторичной структуры являются альфа-спирали и бета-слои. В случае альфаспирали, водородные связи между соседними аминокислотами в цепочке закручивают ее в плотную спираль. В случае бета-слоев, водородные связи между двумя пептидными цепочками соединяют эти цепочки в плоскую ленту. Третичная структура охватывает полную структуру полипептидной цепочки. Если несколько молекул объединяются, образуя функциональный белок (например, гемоглобин крови состоит из четырех полипептидных цепочек), то говорят о четвертичной структуре белка.